2024-04-12 17:55:11
La protéine citrate synthase s’auto-assemble selon un motif fractal du triangle de Sierpiński. Crédit : MPI f. Microbiologie terrestre/ Hochberg.
Émergence de la géométrie fractale au niveau moléculaire
Les fractales sont des motifs qui se répètent à différentes tailles, créant des structures complexes à partir de règles simples. On les trouve partout dans la nature, depuis les formes des montagnes et des côtes jusqu’aux ramifications des arbres et aux nervures des feuilles. Contrairement aux formes géométriques traditionnelles, les fractales peuvent avoir une infinité de détails, apparaissant de la même manière à n’importe quelle échelle. Cela signifie que, que vous effectuiez un zoom avant ou arrière, le motif reste cohérent.
Cependant, une telle régularité a jusqu’à présent échappé au monde moléculaire. Bien que les molécules puissent s’auto-assembler pour prendre toutes sortes de formes intéressantes, elles ont tendance à perdre leurs caractéristiques distinctes lorsqu’elles sont vues en masse, se fondant dans un continuum fluide. Cela rend la découverte d’une fractale moléculaire régulière à la fois surprenante et significative.
L’équipe de recherche est tombée sur cette fractale moléculaire en étudiant les enzymes microbiennes par microscopie électronique. Les chercheurs ont partagé leur étonnement à la vue de l’assemblage spontané de l’enzyme dans le motif fractal emblématique du triangle de Sierpiński. Le triangle de Sierpiński est créé en supprimant à plusieurs reprises un triangle au milieu d’un triangle plus grand, ce qui donne un motif de triangles répétitifs à l’infini dans les triangles.
«Nous sommes tombés sur cette structure complètement par hasard et nous n’en croyions presque pas ce que nous avons vu lorsque nous en avons pris des images pour la première fois à l’aide d’un microscope électronique», explique la première auteure Franziska Sendker de l’Institut Max Planck de microbiologie terrestre.
«La protéine forme ces magnifiques triangles et, à mesure que la fractale se développe, nous voyons ces vides triangulaires de plus en plus grands au milieu d’eux, ce qui ne ressemble absolument à aucun assemblage de protéines que nous ayons jamais vu auparavant», poursuit-elle.
Une fractale du triangle de Sierpiński.
Déchiffrer le code fractal
Comprendre comment cette enzyme atteint sa géométrie fractale a constitué un défi unique. Jan Schuller et son équipe de l’Université de Marbourg étaient prêts à s’y attaquer. Ils ont utilisé la microscopie électronique pour démêler la structure moléculaire de l’assemblage enzymatique. Cependant, l’ordinateur qui interprétait les données était confus par tous les petits triangles qui formaient les plus grands. L’algorithme a continué à se concentrer sur ces unités plus petites plutôt que de faire un zoom arrière pour avoir une vue d’ensemble, manquant ainsi la forêt au profit des arbres.
Cependant, les chercheurs ont approfondi et réussi à imager la structure de l’enzyme. Ils ont découvert que la clé de sa formation fractale réside dans la violation de la symétrie conventionnelle observée dans l’auto-assemblage des protéines. Dans une chaîne protéique typique, chaque protéine individuelle adopte le même arrangement par rapport à sa voisine. Mais au lieu d’adopter un arrangement uniforme, différentes chaînes protéiques ont interagi de manière légèrement variée à travers la fractale, conduisant à l’émergence du modèle de Sierpiński.
Il est intéressant de noter que cet assemblage fractal unique semble complètement fortuit – un sous-produit fortuit de l’évolution. Des expériences dans lesquelles les scientifiques ont supprimé génétiquement la capacité de la citrate synthase à s’assembler en fractales suggèrent que cela n’affecte pas la croissance de la cyanobactérie. Cela signifie que cette structure complexe pourrait être le résultat d’un hasard évolutif plutôt que de servir un objectif biologique spécifique.
« Cela nous a amené à nous demander s’il ne s’agissait pas simplement d’un accident inoffensif de l’évolution. De tels accidents peuvent se produire lorsque la structure en question n’est pas trop difficile à construire », a déclaré le biologiste évolutionniste Georg Hochberg, l’un des auteurs principaux de l’étude.
Evolution inverse
Pour approfondir les recherches sur les origines de la fractale, les chercheurs ont procédé à une ingénierie inverse de la séquence protéique de l’enzyme fractale sur des millions d’années. En calculant à rebours la séquence protéique d’anciennes cyanobactéries et en reproduisant ces protéines, les chercheurs ont découvert que l’arrangement fractal émergeait brusquement d’un petit nombre de mutations et se perdait ensuite dans plusieurs lignées de cyanobactéries, ne survivant que chez une seule espèce.
Il n’y avait aucun facteur évolutif pressant, aucune bonne raison pour que cette enzyme fractale existe. Et pourtant c’est le cas. Cela peut signifier qu’il pourrait y avoir d’autres protéines fractales naturelles attendant d’être découvertes dans le monde naturel.
Les résultats ont été publiés dans la revue Nature.
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