2024-04-16 04:39:07
Des bras spiraux des galaxies aux cristaux de neige microscopiques, la nature semble se transformer en motifs fractals qui se répètent par incréments de plus en plus petits. Peu importe la taille du motif, certaines parties du motif ressemblent toujours au tout.
Une exception semble concerner les molécules, qui ne présentent pas d’auto-similarité à des échelles changeantes. Autrement dit, jusqu’à maintenant.
Des chercheurs allemands, suédois et britanniques ont découvert une enzyme produite par un organisme unicellulaire capable de s’organiser en une fractale – pas n’importe quelle fractale, mais un motif répétitif de triangles connu sous le nom de triangle de Sierpiński.
L’enzyme est une forme de citrate synthase produite par la cyanobactérie Synechococcus elongatuset son évolution à partir de précurseurs non fractals suggère que de tels modèles moléculaires peuvent émerger étonnamment rapidement.
«Nous sommes tombés sur cette structure complètement par hasard et nous n’en croyions presque pas ce que nous avons vu lorsque nous en avons pris des images pour la première fois à l’aide d’un microscope électronique», explique la biochimiste Franziska Sendker de l’Institut Max Planck de microbiologie terrestre en Allemagne.
«La protéine forme ces magnifiques triangles et, à mesure que la fractale se développe, nous voyons ces vides triangulaires de plus en plus grands au milieu d’eux, ce qui ne ressemble absolument à aucun assemblage de protéines que nous ayons jamais vu auparavant.»
Le triangle de Sierpiński est l’un des modèles phares de la géométrie fractale. (Solkoll/Wikimedia Commons/Domaine public)
Il y a une raison à cela, ont découvert les chercheurs. Ils ont utilisé la microscopie électronique pour étudier la structure de la molécule au niveau atomique, en examinant comment les chaînes protéiques sont liées.
La plupart des molécules ont une structure hautement symétrique, chaque chaîne protéique se trouvant dans la même disposition et dans la même relation avec les chaînes protéiques qui l’entourent. Cette structure particulière de la citrate synthase parvient à enfreindre cette règle : les chaînes protéiques se lient de manière légèrement différente, en fonction de leur position dans la molécule.
Le résultat est l’arrangement de Sierpiński et, fait intéressant, les recherches de l’équipe ont révélé qu’il semble s’agir d’un accident complet qui n’a aucune fonction. Quand l’équipe a manipulé génétiquement S. allongé pour produire de la citrate synthase non fractale, cela ne faisait aucune différence pour la bactérie.
«L’auto-assemblage est souvent utilisé par l’évolution pour réguler les enzymes, mais dans ce cas, la cyanobactérie dans laquelle se trouve cette enzyme ne semble pas se soucier beaucoup de savoir si sa citrate synthase peut ou non s’assembler en une fractale», explique le biologiste évolutionniste Georg Hochberg de l’Institut Max Planck de microbiologie terrestre.
«Cela nous a amené à nous demander s’il ne s’agissait pas simplement d’un accident inoffensif de l’évolution. De tels accidents peuvent se produire lorsque la structure en question n’est pas trop difficile à construire.»
Images en microscopie électronique de la molécule à différents niveaux. (Sendker et coll., Nature2024)
Et il semble qu’un motif fractal ne soit pas une chose très difficile à réaliser pour une molécule. Les chercheurs ont exploré l’histoire évolutive en utilisant la reconstruction de séquences ancestrales pour déterminer les précurseurs de la molécule de citrate synthase telle qu’elle apparaît aujourd’hui, ainsi que les substitutions d’acides aminés qui auraient pu modifier sa structure au fil du temps.
Il s’avère qu’il suffit d’un très petit nombre de mutations pour modifier la forme de la molécule, avec une rapidité surprenante. Mais facile à venir est facile à vivre – il peut disparaître à nouveau tout aussi rapidement. En fait, les recherches de l’équipe suggèrent que des molécules fractales ont émergé et disparu à plusieurs reprises dans différentes espèces de cyanobactéries dans le passé.
C’est juste que si une structure fractale n’est pas biologiquement utile, il n’y a aucune raison pour que l’organisme la conserve, alors c’est parti. Pour S. allongé, il est possible que la molécule Sierpiński ne soit que temporaire. Ou peut-être qu’il existe dans la nature certains avantages qui n’ont pas été observés en laboratoire.
«Nous soupçonnons que les transitions évolutives dans l’auto-assemblage pourraient être plus courantes que ne le laissent croire les bases de données structurelles», écrivent les chercheurs dans leur article.
«Peut-être que seule une petite fraction devient importante pour leur organisme et persiste. Beaucoup d’autres disparaîtront aussi vite qu’ils sont apparus. Nous ne pouvons donc que nous demander combien d’assemblages uniques ont évolué au cours des éons et qui ne sont jamais parvenus jusqu’à présent pour que nous puissions les comprendre. observer.»
Les résultats ont été publiés dans Nature.
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